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Medio ambiente
18 de octubre de 2018
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Jueves, 10 de mayo de 2018
Roger Font
Una enzima mutante capaz de 'comerse' el plástico de las botellas
Expertos británicos y estadounidenses logran una versión mejorada de una molécula desarrollada espontáneamente en un centro de reciclaje japonés
La enzima en acción, degradando PET, en una imagen de microscopio electrónico / Foto: Dennis Schroeder - NREL La enzima en acción, degradando PET, en una imagen de microscopio electrónico / Foto: Dennis Schroeder - NREL

Una posible solución a los millones de toneladas de botellas de plástico vertidas por todo el mundo sería que alguien se las comiera. Y científicos británicos y estadounidenses creen que podrían haber encontrado a un candidato. Se trata de una enzima que evolucionó de forma espontánea en un centro de reciclaje de residuos en Japón, capaz de degradar el PET (Tereftalato de polietileno) y que los investigadores han perfeccionado en el laboratorio.

La investigación, publicada el mes pasado en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences, y dirigida por equipos de la Universidad de Portsmouth (Reino Unido) y del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL, por sus siglas en inglés) del Gobierno de Estados Unidos, junto a otras tres instituciones científicas de ambos países y de Brasil, ha permitido que la enzima pueda ahora, además de “digerir PET altamente cristalino, el material primario utilizado en la fabricación de botellas de bebidas plásticas de un solo uso, en algunas prendas de vestir y en alfombras”, también “degradar un importante sustitutivo de PET, el furandicarboxilato de polietileno” o PEF, otro plástico empleado para fabricar botellas de cerveza que hasta ahora eran de vidrio.

Los efectos de la PETasa son apreciables al microscopio en tan solo 96 horas

Los expertos, que han bautizado a la enzima como PETasa, analizaron la estructura de la misma para intentar comprender su funcionamiento, y con esta información sobre su capacidad de mutación obtenida gracias al potente haz de luz de rayos X del sincrotrón Diamond Light Source (10.000 millones de veces más brillantes que los del sol), con una resolución enorme y recreada en 3D, dispusieron de “los planos para diseñar una enzima más rápida y más eficiente”, compara el profesor John McGeehan, de la Universidad de Portsmouth.

Una enzima es una molécula de proteína que permite catalizar una reacción bioquímica. De hecho, casi todos los procesos en las células las necesitan para poder desarrollarse a una velocidad y con unos niveles significativos. PETasa, cuyo descubrimiento se anunció en Japón en 2016, evolucionó en el suelo de la planta recicladora nipona en apenas 70 años hasta permitir al microorganismo bacteriano Ideonella sakaiensis 201-F6 degradar el plástico de las botellas entre las que habitaba y emplearlo sorprendentemente como fuente de carbono y energía para sobrevivir.

El estudio a fondo por parte de los expertos permitió descubrir, con algo de fortuna, una mutación que mejoraba hasta en un 20% el rendimiento de la enzima natural, que antes ya era capaz de eliminar el PET en unas seis semanas. "Sorprendentemente, encontramos que el mutante de PETasa superaba a la PETasa natural en la degradación del PET”, relata el científico de materiales del NREL Nic Rorrer. “La casualidad juega a menudo un papel importante en la investigación científica y nuestro descubrimiento aquí no es una excepción", admite el biólogo estructural McGeehan. Pero, además, la enzima mutante puede también atacar al PEF, algo que no es capaz de hacer la natural.

Varios siglos para descomponerse

Los resultados de la acción de la enzima mutante son claramente visibles al microscopio en apenas 96 horas, cuando en el medio ambiente el PET, patentado en la década de 1940, puede tardar varios siglos en descomponerse (y además, al hacerlo genera fragmentos cada vez más pequeños que son altamente dañinos para el entorno y la vida, especialmente en el mar). Cada año se fabrican unos 50 millones de toneladas de este material derivado del petróleo, que supone aproximadamente el 16% de todos los plásticos que generamos, y su reciclaje es muy difícil y por tanto nada rentable, así que apenas se efectúa.

“Las propiedades que hacen que el PET sea tan útil también lo dotan de una alarmante resistencia a la biodegradación”, señala el estudio, cuyos autores creen que este descubrimiento ha abierto las puertas a desarrollar enzimas capaces de destruir los plásticos de forma industrial: “Está dentro de lo posible que en los próximos años veamos un proceso industrialmente viable para convertir PET y potencialmente otros sustratos como PEF, PLA y PBS, de vuelta a sus centros de fabricación originales para que puedan ser reciclados de forma sostenible”.

Científicos españoles trabajan desde hace años con otra bacteria que degrada plásticos

Desde hace unos años, científicos españoles investigan en una línea similar con la bacteria Pseudomonas putida, capaz de transformar también gracias a unas enzimas especializadas los polímeros de los plásticos en monómeros con la capacidad de ser aprovechados en aplicaciones industriales. Expertos del Centro Nacional de Biotecnología (CNB) trabajan desde hace dos años en lograr que el diminuto ser se nutra con el PET.

"Las bacterias pueden acabar con moléculas creadas por el hombre que la naturaleza por sí sola no puede degradar, como numerosos derivados del petróleo. Pero lo hacen muy lentamente. Nosotros tratamos de identificar cuáles son los cuellos de botella que hacen que este proceso sea lento y de utilizar la ingeniería genética y la biotecnología más avanzada para estimular a esos microorganismos para que hagan el trabajo en el tiempo más corto posible", señala el experto en microbiología molecular ambiental Víctor de Lorenzo.

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